Dosežki
Naš glaven cilj je razumevanje kako osnovne fizikalne sile vodijo molekularne procese in kako so povezane z določenimi pojavi kot so proteinsko zvijanje, hidrofobni efekt, tvorba kompleksov ligand-receptor, samoizgradnja peptidov, interakcije med proteinom in membrano, reakcijska kinetika, itd.
Razumevanje intra- in intermolekulskih nekonvalentih interakcij (hidrofobnost, vodikova vez, elektrostatika, solvatacija, intrinzične konformacijske preference aminokislinskih ostankov, efekt najbližjega soseda, van der Waals interakcije, solni mostovi, itd.) je ključno za razvoj natančnih in kvantitativnih opisov biomolekularnih procesov. Narava ter energijske lastnosti molekulskih interakcij v biomolekulah predstavljajo sporno temo. Mnoge biomolekule (proteini, proteinski kompleksi, DNK, membrane) so šibko stabilne pri sobni temperaturi, zato je pomembno upoštevati vse tipe molekulskih interakcij. Kot primer, intrinzične konformacijske preference aminokislinskih ostankov pripomorejo zgolj nekaj desetink kcal/(mol-na-ostanek) k stabilnosti zvite strukture, vendar, so ključne pri zvitju proteina v pravilno biološko aktivno obliko. Naše ugotovitve namigujejo na to da je elektrostatsko senčenje, t.i. od okolja odvisno razmerje med elektrostatskimi interakcijami in solvatacijo, ključni mehanizem pri določanju narave in energijskih lastnosti hidrofobnosti, konformacijskih preferenc ter efekta najbližjega soseda.
izbrani povzetki (v angleškem jeziku):
Conformational preferences of amino acid residues and nearest-neighbor effect